Dieta, ecco quali cibi togliere per ‘affamare’ e uccidere i tumori

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Eliminare alcuni alimenti dalla dieta e nello specifico alcuni amminoacidi può rivelarsi molto utile nella lotta contro il cancro è questo quanto dichiarato da un gruppo di scienziati del Cancer Research UK Beatson Institute e dell’University of Glasgow, i quali hanno scoperto che eliminando. Allontanando dall’alimentazione, la serina e la glicina, le cellule malate diventano più fragili. La ricerca è stata pubblicata sulle pagine della rivista scientifica Nature, nella quale si legge che il tumore in questo modo morirebbe letteralmente di fame. Gli amminoacidi altro non sono che dei mattoncini di base delle proteine che l’organismo umano non è in grado di produrli tutti, ma alcuni di questi si assumono attraverso l’alimentazione, e si tratterebbe degli aminoacidi essenziali, ma non è il caso della serina e della glicina, in quanto le cellule sane del nostro corpo sono in grado di produrre da se, ma non quelle malate di certi tumori.

Proprio per questo motivo togliendo questi amminoacidi sì affama il cancro ma non le cellule sane. Un’alimentazione, dunque, povera di Serina e glicina potrebbe favorire l’indebolimento delle cellule tumorali potenziando l’ efficacia delle cure tradizionali e facilitando il percorso di guarigione e dei pazienti. I ricercatori hanno effettuato uno studio sul campo e nello specifico hanno provato a nutrire dei topolini con una dieta povera dei 2 aminoacidi non essenziali, Serina e glicina, riscontrando che il tumore rallenta la sua crescita e diventa più suscettibile ai farmaci convenzionali oggi in uso; come già detto senza l’apporto esterno di Serina e glicina il corpo affama le cellule tumorali, mentre quelle sane continuano a produrre aminoacidi.

Gli scienziati in questione hanno studiato i linfomi e tumori intestinali sui topolini, alimentandoli  con una dieta priva di questi amminoacidi, e come abbiamo visto i risultati sono stati sorprendenti, in quanto in questo modo è stato possibile osservare che il tumore rallentava la sua crescita diventando più suscettibile ai farmaci convenzionali in uso. “Quando abbiamo tentato di prendere le cellule tumorali per fame, eliminando il glucosio dalla dieta dei pazienti abbiamo fatto più che altro danni, proprio perché l’organismo è in grado di produrre autonomamente questo nutriente. Ben vengano tutti questi tentativi, ma finora non siamo mai riusciti a tradurre i risultati ottenuti sui topi anche sull’uomo”,  ha spiegato Maurizio Muscaritoli, presidente della Società Italiana di Nutrizione Clinica e Metabolismo, nonché docente alla Sapienza.

Stando a quanto riferito dai ricercatori che hanno effettuato questa innovativa scoperta, il prossimo passo sarà quello di allestire dei trial clinici su pazienti, per vedere se diete rigidamente controllate, ovvero preparate e gestite da medici esperti, e soprattutto prive di questi amminoacidi, serina e glicina, possono conferire un qualche vantaggio terapeutico al paziente.

Gli aminoacidi, come le proteine, hanno una valenza acida COO- e una basica NH3+ e hanno un carattere di elettrolita anfotero, hanno cioè proprietà acide e basiche insieme.
Però la dissociazione relativa non è mai uguale: in una soluzione predomina talora la funzione acida o basica:
per gli aminoacidi monoaminomonocarbossilici predomina di poco la dissociazione acida; sono nettamente acide le soluzioni di acido aspartico e glutammico ossia degli aminoacidi monoaminodicarbossilici; sono alcaline le soluzioni degli aminoacidi diaminomonocarbossilici come arginina, lisina e istidina.
Il punto isoelettrico si ha quando la dissociazione come acido eguaglia quella come base, ossia si fissa una certa concentrazione idrogenionica (pH) alla quale esiste un numero eguale di ioni positivi e negativi. Se la costante di dissociazione acida è maggiore di quella basica la reazione isoelettrica cade in zona acida (pH < 7) rispetto al punto neutro (pH = 7); viceversa cade in zona alcalina (pH > 7) per quegli anfoliti che hanno costante di dissociazione basica superiore a quella acida.
Si può definire la reazione isoelettrica anche come quella alla quale è massimo il numero di molecole neutre dell’anfolita.
Siccome molte proprietà delle soluzioni sono proprietà ioniche, così per esempio, la solubilità è più spiccata negli ioni che nelle molecole neutre. Spesso (non sempre) si può dire che la reazione isoelettrica è quella alla quale la solubilità è minima.
Le proteine hanno proprietà colloidali e sono idrofile nel senso che catturano le molecole di acqua con i loro gruppi polari. Nei sistemi proteici troviamo dunque un colloide con una fase continua rappresentata da acqua (con elettroliti più o meno dissociati, soluti non elettroliti) e una fase dispersa fortemente idratata.
Sistemi dispersi a tipo veramente corpuscolare, come veri sol, li troviamo in realtà nei liquidi organici ricchi di proteine come il latte, il siero e plasma di sangue, la linfa ecc.; ma se consideriamo il protoplasma cellulare, si tende oggi a vedere in esso non già un sol, con una fase dispersa in una continua a mo’ di dispersoide vero e proprio, ma piuttosto un gel con struttura reticolata, costituito cioè da un fine reticolo di catene peptidiche nelle cui maglie si troverebbero prodotti di demolizione proteica, lipidi, glucidi. Si parla di reticolo molecolare e si considera come continuo, così come è continuo tutto il complesso degli spazi intermolecolari.
Nelle cellule dunque a costituire il substrato dei fenomeni vitali, troviamo dei sistemi colloidali reticolari, i quali sono tali per gli intrecci di catene peptidiche, con o senza veri legami di valenza fra queste. (Rondoni: Biochimica)
(Questa struttura proteica reticolare mi fa venire in mente la struttura dell’universo, il KOLION.)
Le proprietà fondamentali nei gel e nei sol proteici sono le stesse.
La dissociazione elettrolitica delle proteine merita una speciale considerazione. Si ha a che fare con quello che si chiama equilibrio proteolitico ossia assunzione o cessione di protoni H+ da parte della molecola proteica. Come gli aminoacidi, le proteine si comportano come elettroliti anfoteri (ermafroditi) fissando acidi e basi, ossia riducono la concentrazione in H+ ed OH- di una soluzione acida o alcalina. Si può anche dire che la proteina in presenza di un acido si comporta da base, e si comporta come base in ambiente acido. In un campo elettrico migrano al catodo (-) in reazione acida (avendo saturato il COO- a COOH e avendo libero NH3+) e all’anodo in reazione alcalina. La proteina si comporta come uno ione gigante, colloidale, che prende parte al trasporto delle cariche elettriche.
E’ possibile classificare le proteine a seconda della prevalenza dei gruppi positivi o negativi: la ovoalbumina e la sieroalbumina offrono prevalenza di cariche negative ossia sono a carattere acido; mentre la glutenina (dei cereali) e certe globuline offrono prevalenza di cariche positive ossia hanno un carattere basico. La emoglobina sarebbe quasi del tutto neutra.
Il punto isoelettrico è una caratteristica importante per le proteine; al punto isoelettrico esistono un ugual numero di cariche positive e negative con saturazione interne alla molecola stessa, e si avranno al massimo grado le proprietà delle molecole indissociate e al minimo le proprietà ioniche. Viceversa, via via che ci si allontana dal punto isoelettrico prenderanno il sopravvento le proprietà ioniche.
Queste diverse situazioni molecolari implicano diversi rapporti col solvente acqua: quanto più la proteina si allontana dal punto isoelettrico tanto più cresce la sua idrofilia, perché restano sempre più cariche libere per attirare ed orientare attorno agli ioni proteici delle molecole d’acqua.
Le proteine che sono la massa connettivale dell’organismo, sono quindi in grado di fissare una grande quantità di acqua, avendo così una parte rilevante nella regolazione del ricambio idrico.

Guardiamo ora l’azione dei sali sulle proteine.

Nei liquidi organici, le proteine si trovano in soluzione neutra o alcalina, quindi a un pH superiore alla reazione del loro punto isoelettrico che per la maggior parte delle comuni proteine è in zona acida. Piccole quantità di sali neutri facilitano la soluzione di molte proteine come le globuline che non si sciolgono in acqua distillata. Il cloruro di sodio salifica doppiamente la proteina: il Na+ col COO- e il Cl- con NH3+. La combinazione della proteina con gli ioni salini spiega anche perché certi sali difficilmente solubili (sali di calcio ecc.) siano mantenuti in soluzione in presenza di proteine (ciò che avviene nei liquidi organici).

Denaturazione delle proteine
Quando la proteina passa dallo stato colloidale elettricamente carica allo stato di precipitato con reazione isoelettrica, si dice che è stata denaturata. Gli agenti denaturanti sono il calore, l’alcol, i raggi ultravioletti, i raggi X, le radiazioni ionizzanti, l’acqua ossigenata (perossidi), i tannini (cioè anche quelle sostanze che possono precipitare gli alcaloidi).
La natura del processo di denaturazione, soprattutto quella termica, corrisponde ad un processo di ciclizzazione o chiusura di anelli fra gruppi carbossilici ed amminici. Infatti molti di questi gruppi polari sono in certo modo saturati dalla fissazione di molecole polari dell’acqua ed impediti con ciò di reagire fra loro. Se col crescere della loro agitazione termica le molecole d’acqua sono smosse, disorientate ed allontanate dai gruppi suddetti, sarà possibile a questi gruppi di reagire fra loro. Allora la molecola proteica avrà perduto alcuni gruppi polari idrofili, funzionanti come stabilizzatori dello stato di soluzione, sarà disidratata e precipiterà più facilmente. Si capisce come ciò accada particolarmente in vicinanza del punto isoelettrico, perché ivi sono già minori le cariche residue, la molecola è già più prossima allo stato di neutralità e meno solvatata.
E’ stato osservato che la proteina in via di denaturazione induce una denaturazione in una soluzione proteica naturale. Questo fenomeno può essere determinato da una reazione a catena di radicali liberi. La molecola denaturata è per così dire attivata formando dei radicali liberi che reagiscono per conto proprio con altre molecole rigenerandosi a catena fino a che la catena si rompe per l’incontro fra radicali costituendo un prodotto stabile (o usando degli antiossidanti come la vitamina E). L’interpretazione di questi fenomeni biologici è importante. Quando vediamo modificarsi certi substrati cellulari e questa modificazione ripetersi nei substrati cellulari via via neoformati, si può pensare a delle mutazioni in quelle molecole proteiche che scatenano poi il fenomeno cancerogenetico.
Un autore cinese, Moriyama, considera anche i virus agenti denaturanti che possono provocare nelle cellule la formazione di nuovi radicali liberi ad eguale funzione, ossia capaci di indurre la alterazione caratteristica con neoformazione in serie di radicali liberi attivi secondo una specie di processo autocatalitico.
Oggi si conoscono gli effetti di questa denaturazione delle proteine come “mucca pazza” (questi PRIONI si accumulano nelle cellule nervose portando a morte le cellule e quindi dando i disturbi conosciuti) oppure sindrome da perdita del sonno.

AMINOACIDI

Per definizione, gli aminoacidi sono un gruppo di composti organici che rappresentano il prodotto finale dell’idrolisi delle proteine. Dieci di essi sono considerati essenziali e devono rientrare obbligatoriamente nella dieta di ogni essere umano, perché non siamo in grado di produrli autonomamente, e sono:
! arginina ! istidina ! isoleucina ! ” leucina ! ” lisina ! ” metionina ! fenilalanina ! ” treonina ! ” triptofano ! ” valina.

Arginina e istidina sono in una posizione intermedia, poiché si tratta di aminoacidi che vengono sintetizzati dall’organismo, ma nel caso di soggetti più giovani, nel periodo della crescita, l’arginina deve essere assunta anche con gli alimenti; lo stesso vale per l’istidina, nei soggetti giovani e anziani e in presenza di patologie degenerative.
Condizioni quali certe forme di depressione, insonnia, infezioni da herpes, problemi di peso, disfunzione del metabolismo dei grassi, epilessia ecc. in alcuni casi hanno mostrato segni di miglioramento grazie all’applicazione di una terapia adatta a base di aminoacidi.
L’utilizzo selettivo di aminoacidi influisce positivamente anche su un certo numero di funzioni fisiologiche, tra cui la disintossicazione dell’organismo dai metalli pesanti, la modifica dell’attività dei radicali liberi, il potenziamento delle funzioni mentali mediante la stimolazione dei neurotrasmettitori ecc.

La vita non è possibile in assenza di proteine.
Lo sviluppo e il funzionamento dell’organismo dipende dalle proteine, che a loro volta dipendono dalla presenza degli aminoacidi.
Dopo l’acqua, la sostanza maggiormente presente nel corpo umano, è il gruppo degli aminoacidi.
E’ stato osservato che il pancreas è di capitale importanza nel processo digestivo (produce tripsina, pepsina), e che l’assunzione di una quantità eccessiva di proteine è una delle cause di iperstimolazione del pancreas. Come qualsiasi altra funzione, anche la capacità del pancreas di produrre gli enzimi proteolitici può essere pregiudicata dall’eccessivo lavoro.

L’insufficienza pancreatica può essere causata da una serie di fattori: l’ingestione di grosse quantità di zucchero, l’alcool, il caffè e le sigarette. Un’altra causa è l’ingestione di grosse quantità di grassi.
Il primo effetto dell’insufficienza pancreatica è la riduzione della produzione di bicarbonato (funzione alcalinizzante).
Il fatto che il pancreas non produca in quantità sufficiente enzimi proteolitici, può provocare dei problemi nella digestione delle proteine e nella loro scomposizione in aminoacidi provocando allergie alimentari (ptomaine intestinali).
Da ciò risulta evidente che la presenza di una quantità eccessiva di proteine nell’alimentazione (un fatto comune nei paesi occidentali) può contribuire all’insorgere di problemi di carenza proteica nel sistema, dovuti a insufficienza pancreatica. Le conseguenze della carenza degli enzimi proteolitici, derivante dall’insufficienza pancreatica, ci aiutano a comprendere il ruolo fondamentale dell’alimentazione e di malattie quali l’allergia, la quantità insufficiente di enzimi, ormoni, anticorpi e nuovi tessuti.
La principale sostanza tossica prodotta nell’organismo dall’attività degli aminoacidi è l’ammoniaca; una serie di reazioni metaboliche che trasformano le scorie azotate in urea, in seguito eliminata dai reni, impediscono che la presenza di ammoniaca nell’organismo raggiunga livelli pericolosi. La sede principale di questa attività, definita “ciclo dell’urea” è il fegato.
Una importante funzione di alcuni aminoacidi è quella di disintossicare l’organismo. Questo compito è svolto principalmente dagli aminoacidi ricchi di zolfo (metionina, cisteina, cistina) che hanno la capacità di chelare (legare) metalli pesanti tossici per l’organismo, quali il piombo, il mercurio e l’alluminio.
Inoltre gli aminoacidi servono a tenere sotto controllo alcuni processi dannosi per l’organismo quali la formazione di radicali liberi, e sono sempre gli aminoacidi solforati a svolgere questo compito. Anche le vitamine A, C e E e il minerale Selenio sono antiossidanti che riducono i danni da radicali liberi.

ARGININA
Questo aminoacido è considerato essenziale solo nel periodo della crescita perché in seguito il corpo è in grado di produrlo autonomamente.
Può essere trasformato in ornitina e urea e per questo svolge un ruolo importante in determinati processi di disintossicazione che avvengono nel fegato (ciclo dell’urea). L’arginina è necessaria per la produzione di molti tessuti importanti quali il collagene e l’elastina, nonché sostanze come l’insulina e l’emoglobina. L’ottanta per cento del liquido seminale contiene arginina e quindi può essere usata nei casi di sterilità.
Si è osservato che negli animali la somministrazione di arginina favorisce la crescita e l’attività della ghiandola del timo che svolge un ruolo fondamentale nel sistema immunitario. Sono stati effettuati degli esperimenti per stabilire se ciò dipende dal fatto che l’arginina favorisce l’attività dell’ipofisi (è noto che l’arginina aumenta la secrezione dell’ormone della crescita da parte di questa ghiandola). La supposizione è stata confermata, poiché si è dimostrato che l’azione benefica dell’arginina sulle funzioni del timo si riscontrano solo a fronte di un buon funzionamento dell’ipofisi.
L’arginina si trova in grande quantità nei seguenti alimenti: noccioline, burro di noccioline, anacardi, mandorle, cioccolato e semi commestibili; è presente in quantità moderata nei piselli e nei cereali non tostati, nell’aglio e nel ginseng.

ISTIDINA
Nel periodo della crescita, l’istidina è considerata un aminoacido essenziale.
L’istamina deriva dall’istidina con asportazione del gruppo acido.
Entrambe chelano oligoelementi come zinco e rame. Quindi l’istidina viene usata come agente chelante in alcuni casi di artrite con sovraccarico nei tessuti di rame, ferro o altri metalli pesanti.
Alcuni medici hanno individuato, mediante accurate misurazioni del livello di istidina nei tessuti, due categorie distinte di schizofrenia: il paziente istapenico presenta livelli molto bassi di istamina nel cervello e nel sangue e in genere è iperstimolato. Il paziente definito istadelico invece, presenta livelli elevati di istamina nel sangue e nel cervello, e di solito è depresso, con istinti suicidi. L’istidina ha inoltre dimostrato di possedere buone proprietà terapeutiche in casi di allergia e, poiché favorisce la diminuzione della pressione sanguigna e il rilassamento dei vasi (agendo su determinati aspetti del sistema nervoso, come la Liquirizia), è stata utilizzata nel trattamento di numerosi problemi circolatori e di natura cardiaca.
L’istidina è fondamentale per il mantenimento della guaina mielinica, (parkinson, alzaimer) ed è efficace nel trattamento di alcune forme di sordità, grazie ai suoi benefici effetti sul nervo acustico.
La secrezione di istamina da parte dell’organismo, è una condizione indispensabile per l’eccitazione sessuale e, pertanto, la somministrazione di istidina (con niacina e vitamina B6, necessaria per la trasformazione dell’istidina in istamina) può essere utile nel trattamento di problemi in ambito sessuale.
Si usa inoltre nel trattamento delle malattie allergiche, nella artrite reumatoide, nelle ulcere, negli organi digerenti. E’ anche importante per la formazione di globuli bianchi e rossi. Gli alimenti più ricchi di istidina sono: arachidi, fagioli, biscotti per l’infanzia, parmigiano, pecorino, provolone, groviera, lupini, mozzarella, tonno, semi di zucca.

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